بررسی برهم کنش سوربیتول و لیزوزیم به وسیله روش رزونانس مغناطیسی هسته (nuclear magnetic resonance): از دینامیک تا ساختار

زمینه: مطالعه دینامیک مولکولی پروتئین ها بر اساس حرکت های درون مولکولی برای درک مکانیسم عملکرد پروتئین ضروری است. حرکت های درون مولکولی در پروتئین ها، نقش بسیار مهمی در فرآیند تاخوردن و همچنین عملکرد آنزیم ها بازی می کنند. اسمولیت ها مولکول های آلی هستند که توسط همه موجودات ساخته می شوند و تحت شرایط تنش به حفظ پایداری و فعالیت مولکول های زیستی کمک می کنند. مواد و روش ها: در این پژوهش اثر سوربیتول به عنوان افزودنی (اسمولیت) تعدیل کننده بر آنزیم لیزوزیم سفیده تخم مرغ به وسیله طیف سنجی رزونانس مغناطیسی هسته تعویض هیدروژن – دوتریوم مطالعه شد. پس از حل کردن آنزیم در محلول حاوی دوتریوم، طیف های متعددی در حضور و عدم حضور سوربیتول در بازه زمانی 40 ساعت ثبت شد. طیف های دو بعدی tocsy با اختلاط زمانی 120 میلی ثانیه و زمان آسایش 2 ثانیه ثبت شد. آزمایش در دمای 35 درجه و ph برابر با 5/3 انجام شد. یافته ها: نتایج نشان دادند که اثر سوربیتول در نقاط مختلفی از ساختار توزیع شده است و بیشتر باقیمانده هایی که تحت تأثیر سوربیتول قرار گرفتند در معرض حلال قرار داشتند. محاسبه ثابت سرعت تعویض نشان داد حضور سوربیتول سبب کند شدن حرکت در زنجیره های جانبی باقیمانده هایی شد که در معرض حلال قرار داشتند. نتایج این تحقیق همچنین نشان داد حضور سوربیتول سرعت تعویض پروتون را کاهش داده است. نتیجه گیری: جابه جایی های شیمیایی در حضور سوربیتول تغییر نکردند در نتیجه می توان گفت سوربیتول بدون تغییر ساختار سه بعدی آنزیم و با کاهش پویایی آن، سبب حفظ پایداری ساختار در شرایط تنش می گردد.